Aminoácidos y Proteínas (página 2)

En el proceso de plegado intervienen diversas fuerzas
incluyendo los enlaces disulfuro de la estructura primaria. Uno
que es característico de la mayoría de las
proteínas es el plegamiento que se lleva a cabo de forma
tal que expone el número máximo de grupos polares
(hidrofílicos) al medio acuoso y encierra el número
máximo de grupos no polares (hidrofóbicos) en su
interior.

Las proteínas globulares solubles tienden a estar
mucho más plegadas que las proteínas fibrosas. Las
proteínas fibrosas también tienen estructura
terciaria; por ejemplo, los filamentos helicoidales ???de la ??
queratina está unidos entre sí en una
superhélice. Aun las superhélices pueden enlazarse
entre sí para formar una estructura similar a una cuerda
de siete filamentos.

Estructura cuaternaria.

Muchas proteínas globulares de masa molecular
superior a 50 000 poseen más de una cadena y se conocen
como oligómeros.

El modo característico en que las cadenas
individuales encajan unas con otras en la conformación
nativa es precisamente su estructura cuaternaria.

En la hemoglobina las cuatro cadenas se acoplan
estrechamente formando un conjunto globular de gran estabilidad,
a pesar que no existe enlace covalente alguno entre ellas, sino
que son fuerzas iónicas o polares.

En muchas proteínas oligómeras las cadenas
individuales están tan unidas que la partícula
completa suele comportarse en disolución como una sola
molécula. Todas estas cadenas componentes de las
proteínas oligómeras son generalmente necesarias
para su función.

3.1 Clasificación.

Actualmente se conocen un número grande de
estructuras y funciones que presentan las proteínas, por
ello no es fácil clasificarlas a todas
convenientemente.

Con el objetivo de organizar el estudio de las
proteínas se pueden clasificar atendiendo a:

• Composición química se clasifican en
  proteínas simples y proteínas
  conjugadas

Proteínas simples son aquellas
que se encuentran formadas solamente por aminoácidos.
Actualmente es correcto dividirlas en dos grupos de acuerdo a su
estructura.

Proteínas conjugadas. Son el
grupo de proteínas que están constituidas por
aminoácidos y otros compuestos orgánicos o
inorgánicos.

• Características estructurales o
  conformacionales se clasifican en proteínas fibrosas y
  proteínas globulares.

Esféricas o Globulares: Son
proteínas que presentan una forma helicoidal o
esférica. Se ha determinado que generalmente son solubles
en soluciones acuosas y que realizan diversidad de funciones.
Este grupo constituye el más heterogéneo y
abundante de las proteínas, incluyendo a las hormonas,
enzimas, anticuerpos, etc.

Fibrosas: son las que están
constituidas por cadenas peptídicas ordenadas a lo largo
de un eje formando láminas o fibras. Son solubles en
soluciones acuosas y realizan funciones de protección y
sostén fundamentalmente. En este grupo encontramos las
queratininas, y otras.

También existen algunas proteínas como el
fibrinógeno y la miosina que presentan
características a ambos grupos.

3.3 Propiedades de las
proteínas.

Las proteínas presentan algunas propiedades
comunes con las soluciones polidispersas, soluciones coloidales
de sustancias orgánicas e inorgánicas.

Al igual que los péptidos y los
aminoácidos poseen valores característicos de punto
isoeléctrico, en este valor de pH se conducen como iones
híbridos y no transportan carga eléctrica neta
alguna.

Muchas moléculas proteicas solo tienen actividad
biológica dentro de un intervalo muy limitado de
temperatura y pH. La exposición de moléculas de
proteínas a pH o temperaturas extremas los hace
experimentar un cambio conocido por
desnaturalización.

3.3 Desnaturalización.

La desnaturalización puede ser causada por
factores físicos como el calor, la congelación, el
ultrasonido, las irradiaciones, etc.; y por factores
químicos como la acción de ácidos,
álcalis, sales y compuestos orgánicos e
inorgánicos neutros. La mayor parte de las
proteínas se desnaturalizan cuando se calientan entre 50
– 600 C, otras se desnaturalizan también cuando se
enfrían por debajo de 10 – 150 C.

Las proteínas son más reactivas en estado
desnaturalizado por lo que sus reacciones coloreadas son
más intensas y se pueden digerir más
fácilmente por la acción de enzimas
proteolíticas.

Realmente la desnaturalización es un
fenómeno de modificación de la estructura
física, pero no implica cambios en la estructura
química puesto que no se rompen los enlaces
peptídico.

De acuerdo a lo anterior se ha llegado a la
conclusión de que este fenómeno se debe al
desplegamiento de la estructura plegada de la cadena
polipeptídica (estructura conformacional).

Se han observado muchos casos en que una molécula
desplegada recupera su forma nativa en el tuvo de ensayo, en un
proceso denominado renaturalización o repliegue, el cual
puede restaurar la actividad biológica original, sin
embargo este proceso, aunque es espontáneo, es en la
mayoría de los casos muy lento, por lo que casi siempre la
desnaturalización constituye un proceso
irreversible.

3.4 Importancia de las proteínas.

Las proteínas pueden realizar diversas funciones
en los organismos vivos, entre las más importantes se
encuentran las siguientes.

• Catálisis Enzimática: la
  inmensa mayoría de las reacciones químicas que
  se producen en los organismos vivos son catalizadas por las
  enzimas. Todas las enzimas conocidas hasta hoy son
  proteínas y constituyen la clase más abundante
  de proteínas. Estos son los catalizadores más
  potentes y específicos que existen y sin ellos no se
  puede concebir el metabolismo y por tanto la vida.

Por ejemplo los árboles de hevea producen
millones de toneladas de caucho natural, aprovechando para ello
la energía solar y utilizando las sustancias formadas en
el proceso de fotosíntesis. Todo ello es posible debido a
la presencia en sus tejidos de proteínas
catalizadoras.

• Función estructural: constituyen
  elementos estructurales que protegen los organismos de
  agentes externos y sostienen a los diferentes órganos
  y tejidos.

Además las proteínas contribuyen a la
formación de las membranas celulares, forman los cilios o
flagelos, integran numerosos organismos celulares y forman parte
del medio interno de las células.

• Función de reserva: algunas
  proteínas actúan como reserva de
  aminoácidos

Las proteínas en los organismos vivos tanto
animales como vegetales se encuentran formando
biomoléculas con un alto grado de complejidad que cumplen
funciones de gran importancia desde el punto de vista funcional y
estructural, tales como:

Las glucoproteínas son aquellas que
contienen cantidades variables de diferentes carbohidratos como
(galactosa, glucosa, etc) que se encuentran unidas a restos de la
cadena peptídica por ejemplo: hormonas, gonadotropina
etc.

Las lipoproteínas son las proteínas
que contienen en su molécula diferentes tipos de
lípidos, entre ellos los fofolípidos, el
colesterol, las grasas neutras, en este grupo también se
encuentran el alfa y la beta liproteínas.

Las fosfoproteínas en su
constitución presentan moléculas de ácido
fosfórico, unidos a algunos restos de
aminoácidos.

Las metaloproteínas son las
proteínas que tienen metales unidos a la proteína
por ejemplo el Fe, Cu, Zn etc.

Las nucleoproteínas que resultan de la
unión de ácidos nucleicos y proteínas,
abundan mucho en los núcleos de las
células.

Precisamente hasta aquí se han estudiado los
lípidos, los carbohidratos y las proteínas. En
otros cursos de Química se han estudiado los metales y el
ácido fosfórico, esto posibilita la
comprensión de la estructura de las biomoléculas
anteriores excepto las nucleoproteínas, por lo que a
continuación se dedicará un espacio al estudio de
la estructura e importancia de los ácidos nucleicos,
precursores de la vida tanto animal como vegetal.

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Autor:

MSc. Raysa Castillo Ramos

Dra. Leila R. Carballo
Abreu

Universidad de Pinar del Río,
Cuba

2012